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Micron Document

<!DOCTYPE html>

<title>RNA-Polymerasen</title>

</head>

<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading"><span class="mw-page-title-main">RNA-Polymerasen</span></h1>

</header>

</div>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">RNA-Polymerasen

</th></tr>

</td></tr>

<tr>

<td colspan="3" class="hintergrundfarbe1" style="text-align:center; font-size:smaller; font-weight:bold;">Oberflächenmodell des RNA-Polymerase-II-Komplexes der <a href="B%C3%A4ckerhefe" class="mw-redirect" title="Bäckerhefe">Bäckerhefe</a> (jede der 10 Untereinheiten unterschiedlich gefärbt), nach PDB 3G1G; RNA (links) und DNA (links+rechts) als Cartoon

</td></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Enzymklassifikationen

</th></tr>

<tr>

<td><a href="EC-Nummer" title="EC-Nummer">EC, Kategorie</a>

</td>

<td colspan="2" class="" style="text-align:center;"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.brenda-enzymes.org/enzyme.php?ecno=2.7.7.6">2.7.7.6</a>, <a href="Nukleotidyltransferase" title="Nukleotidyltransferase">Nukleotidyltransferase</a>

</td></tr>

<tr>

<td>Substrat

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">Nucleosidtriphosphat + RNA<sub>n</sub>

</td></tr>

<tr>

<td>Produkte

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">Diphosphat + RNA<sub>n+1</sub>

</td></tr>

<tr>

<td><a href="EC-Nummer" title="EC-Nummer">EC, Kategorie</a>

</td>

<td colspan="2" align="center"><span class=""><a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.brenda-enzymes.org/php/result_flat.php4?ecno=2.7.7.48">2.7.7.48</a></span>, <a href="Nukleotidyltransferase" title="Nukleotidyltransferase">Nukleotidyltransferase</a>

</td></tr>

<tr>

<td>Reaktionsart

</td>

<td colspan="2" align="center">Addition einer Ribonukleinsäure

</td></tr>

<tr>

<td>Substrat

</td>

<td colspan="2" align="center">Nucleosidtriphosphat + RNA<sub>n</sub>

</td></tr>

<tr>

<td>Produkte

</td>

<td colspan="2" align="center">Diphosphat + RNA<sub>n+1</sub>

</td></tr>

</tbody></table><p><span class="editoronly" style="display:none;"></span>

</p><p><b>RNA-Polymerasen</b> sind in der Regel <a href="Proteinkomplex" title="Proteinkomplex">Proteinkomplexe</a>, die als <a href="Enzym" title="Enzym">Enzyme</a> beim Aufbau des strangförmigen <a href="Biopolymer" title="Biopolymer">Polymers</a> einer <a href="Ribonukleins%C3%A4ure" title="Ribonukleinsäure">Ribonukleinsäure</a> (RNA) aus ihren Grundbausteinen (<a href="Ribonukleotide" title="Ribonukleotide">Ribonukleotide</a>) mitwirken. Diese aus mehreren Untereinheiten zusammengesetzten <a href="Polymerase" class="mw-redirect" title="Polymerase">Polymerasen</a> werden danach unterschieden, ob sie für ihre Wirkung bei der Synthese eines RNA-Stranges von der Vorlage einer <a href="Matrize_(Genetik)" title="Matrize (Genetik)">Matrize</a> aus <a href="Desoxyribonukleins%C3%A4ure" title="Desoxyribonukleinsäure">DNA</a> oder RNA abhängig sind oder nicht. DNA-abhängige RNA-Polymerasen spielen eine wesentliche Rolle bei der <a href="Transkription_(Biologie)" title="Transkription (Biologie)">Transkription</a> und kommen daher in allen Lebewesen vor.

</p><p>Für die <a href="RNA-Welt-Hypothese" title="RNA-Welt-Hypothese">RNA-Welt-Hypothese</a> Hypothese von Bedeutung sind <a href="Ribozym" title="Ribozym">Ribozyme</a> (d. h. enzymatisch wirksame RNAs), die als RNA-Polymerasen wirken.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Bakterielle_DNA-abhängige_RNA-Polymerasen"><span id="Bakterielle_DNA-abh.C3.A4ngige_RNA-Polymerasen"></span>Bakterielle DNA-abhängige RNA-Polymerasen</h2></div>

<p>Bei <a href="Bakterien" title="Bakterien">Bakterien</a> gibt es eine <a href="DNA-abh%C3%A4ngige_RNA-Polymerase" class="mw-redirect" title="DNA-abhängige RNA-Polymerase">DNA-abhängige RNA-Polymerase</a>, die an der <a href="Genexpression" title="Genexpression">Expression</a> aller <a href="Gen" title="Gen">Gene</a> beteiligt ist. Die <a href="Prokaryot" class="mw-redirect" title="Prokaryot">prokaryotische</a> RNA-Polymerase besteht aus den Untereinheiten α, β, β' und dem σ-Faktor, wobei die α-Untereinheit zweimal vorliegt, die anderen je einmal. Das α<sub>2</sub>-<a href="Dimer" title="Dimer">Dimer</a> ist für den Zusammenbau (Assembly) der anderen Untereinheiten notwendig und bindet regulatorische Proteine, die β-Untereinheit bindet die <a href="Nucleosid" class="mw-redirect" title="Nucleosid">Nucleosid</a>-5'-triphosphate und <a href="Katalysator" title="Katalysator">katalysiert</a> die Bildung der Phosphodiesterbindung, die β'-Untereinheit hat DNA-bindende Funktion. Der σ-Faktor schließlich erkennt und bindet an den <a href="Promotor_(Genetik)" title="Promotor (Genetik)">Promotor</a>. Unter Stressbedingungen werden andere σ-Faktoren eingesetzt; diese können an die speziellen Promotoren besonderer Gene binden. Bei <i><a href="Escherichia_coli" title="Escherichia coli">Escherichia coli</a></i> etwa wird der Hitzeschockgenpromotor durch die normale RNA-Polymerase mit der σ70-Untereinheit nicht erkannt, jedoch durch eine σ32-RNA-Polymerase, die bei einem Hitzeschock aktiv ist.

</p><p>Für die Synthese der RNA-<a href="Primer" title="Primer">Primer</a> der Replikation haben Bakterien eine zusätzliche <a href="DNA-abh%C3%A4ngige_RNA-Polymerase" class="mw-redirect" title="DNA-abhängige RNA-Polymerase">DNA-abhängige RNA-Polymerase</a>, die <a href="Primase" title="Primase">Primase</a> DnaG.<sup id="cite_ref-1" class="reference"><a href="#cite_note-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Eukaryotische_DNA-abhängige_RNA-Polymerasen"><span id="Eukaryotische_DNA-abh.C3.A4ngige_RNA-Polymerasen"></span>Eukaryotische DNA-abhängige RNA-Polymerasen</h2></div>

<p>Bei <a href="Eukaryoten" title="Eukaryoten">Eukaryoten</a> gibt es mehrere verschiedene Formen <a href="DNA-abh%C3%A4ngige_RNA-Polymerase" class="mw-redirect" title="DNA-abhängige RNA-Polymerase">DNA-abhängige RNA-Polymerasen</a> im <a href="Zellkern" title="Zellkern">Zellkern</a>:

</p>

<ul><li>die <a href="RNA-Polymerase_I" title="RNA-Polymerase I">RNA-Polymerase I</a> katalysiert die Bildung von prä-<a href="RRNA" class="mw-redirect" title="RRNA">rRNA</a> 45S (wird prozessiert zu 18S, 5.8S und 28S) im <a href="Nucleolus" title="Nucleolus">Nucleolus</a>;</li>

<li>die <a href="RNA-Polymerase_II" title="RNA-Polymerase II">RNA-Polymerase II</a> katalysiert die Bildung von prä-<a href="MRNA" title="MRNA">mRNA</a>, <a href="SnoRNA" title="SnoRNA">snoRNAs</a> (small nucleolar RNAs) und mancher <a href="SnRNA" title="SnRNA">snRNAs</a> (small nuclear RNA) sowie <a href="SiRNA" class="mw-redirect" title="SiRNA">siRNA</a> und <a href="MiRNA" class="mw-redirect" title="MiRNA">miRNA</a>;<sup id="cite_ref-2" class="reference"><a href="#cite_note-2"><span class="cite-bracket">[</span>2<span class="cite-bracket">]</span></a></sup></li>

<li>die RNA-Polymerase III katalysiert die Bildung von <a href="TRNA" title="TRNA">tRNA</a>, 5S-rRNA, <a href="7SL-RNA" title="7SL-RNA">7SL-RNA</a>, einiger snRNAs und anderer kleiner RNAs;</li>

<li>die RNA-Polymerase IV katalysiert die Bildung von siRNA und wird dabei von der <a href="RNA-Polymerase_V" title="RNA-Polymerase V">RNA-Polymerase V</a> unterstützt.</li></ul>

<p>Die RNA-Polymerasen II und III werden durch das in verschiedenen Pilzen vorkommende α-<a href="Amanitin" class="mw-redirect" title="Amanitin">Amanitin</a> gehemmt.<sup id="cite_ref-3" class="reference"><a href="#cite_note-3"><span class="cite-bracket">[</span>3<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Virale_RNA-abhängige_RNA-Polymerasen"><span id="Virale_RNA-abh.C3.A4ngige_RNA-Polymerasen"></span>Virale RNA-abhängige RNA-Polymerasen</h2></div>

<p>Daneben existieren auch <a href="RNA-abh%C3%A4ngige_RNA-Polymerase" title="RNA-abhängige RNA-Polymerase">RNA-abhängige RNA-Polymerasen</a>, die bei der Vermehrung des Erbguts von <a href="RNA-Virus" title="RNA-Virus">RNA-Viren</a> helfen.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Unabhängige_RNA-Polymerasen"><span id="Unabh.C3.A4ngige_RNA-Polymerasen"></span>Unabhängige RNA-Polymerasen</h2></div>

<p>Ein Beispiel für eine <i>unabhängige RNA-Polymerase</i> ist die <a href="Poly(A)-Polymerase" title="Poly(A)-Polymerase">Poly(A)-Polymerase</a>, die für die <a href="Polyadenylierung" title="Polyadenylierung">Polyadenylierung</a> der mRNA sorgt.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Biochemische_Aspekte">Biochemische Aspekte</h2></div>

<p>RNA-Polymerasen verfügen über einen einfachen Mechanismus zur Fehlererkennung: Wenn sich an eine Base der DNA ein unpassendes RNA-<a href="Nukleotid" class="mw-redirect" title="Nukleotid">Nukleotid</a> anlagert, so verbleibt die RNA-Polymerase länger an der entsprechenden DNA-Stelle. Dadurch wächst die Wahrscheinlichkeit, dass sich das schlecht gepaarte <a href="Ribonukleotid" class="mw-redirect" title="Ribonukleotid">Ribonukleotid</a> wieder von der DNA entfernt. Insgesamt wird durch diesen Mechanismus eine Genauigkeit von einem Fehler auf 10.000 Basenpaarungen erreicht. Dies entspricht etwa einem Fehler pro synthetisiertem RNA-Molekül.

</p><p>Die RNA-Synthese erfolgt wie die der DNA-<a href="Replikation" title="Replikation">Replikation</a> in <a href="Polarit%C3%A4t_(Virologie)" title="Polarität (Virologie)">5'→3'-Richtung</a>, womit das <a href="3'-Ende" class="mw-redirect" title="3'-Ende">3'-Ende</a> des komplementären DNA-Strangabschnitts (bei der Replikation als „Leitstrang“ bezeichnet) dem <a href="5'-Ende" class="mw-redirect" title="5'-Ende">5'-Ende</a> der <a href="MRNA" title="MRNA">mRNA</a> sowie dem <a href="N-Terminus" title="N-Terminus"><i>N</i>-terminalen Ende</a> des bei der <a href="Translation_(Biologie)" title="Translation (Biologie)">Translation</a> entstehenden Proteins (<a href="Colinearit%C3%A4t" title="Colinearität">Colinearität</a>) entspricht und umgekehrt, das 5'-Ende des abgelesenen DNA-Strangabschnitts also dem 3'-Ende der entstandenen mRNA sowie dem <a href="C-Terminus" title="C-Terminus"><i>C</i>-Terminus</a> des Proteins entspricht.

</p><p>Anders gesagt, wird die RNA-Sequenz damit entlang des komplementären DNA-„Leitstrangs“ als Matrize von dessen 3'- zu seinem 5'-Ende <i>gelesen</i> und dabei selbst in 5´→3´-Richtung <i>synthetisiert</i>, wie dann auch als mRNA in 5´→3´-Richtung vom <a href="Ribosom" title="Ribosom">Ribosom</a> abgelesen und in das Protein übersetzt (<i>N</i>-terminal → <i>C</i>-terminal), was es z. B. <a href="Bakterien" title="Bakterien">Bakterien</a> ermöglicht, an einer noch gar nicht komplett fertiggestellten mRNA an deren 5'-Ende bereits mit der Proteinsynthese zu beginnen.

</p><p>Im Unterschied zur Replikation der DNA und deren <a href="DNA-Polymerase" class="mw-redirect" title="DNA-Polymerase">DNA-Polymerasen</a> jedoch benötigen RNA-Polymerasen hierzu kein freies 3'-OH und somit auch keine <a href="Primer" title="Primer">Primer</a>.

</p><p>Die RNA-Polymerasen sind komplex aufgebaut. Bei der Hefe (<i><a href="Saccharomyces" class="mw-redirect" title="Saccharomyces">Saccharomyces</a></i>) sind zehn verschiedene <a href="Polypeptid" class="mw-redirect" title="Polypeptid">Polypeptid</a>-Ketten, deren <a href="Molekularmasse" class="mw-redirect" title="Molekularmasse">Molekularmasse</a> zwischen 7.700 und 140.000 <a href="Dalton_(Einheit)" class="mw-redirect" title="Dalton (Einheit)">Dalton</a> liegen, <a href="Magnesium" title="Magnesium">Magnesium</a>, <a href="Zink" title="Zink">Zink</a> sowie zwei DNA-Ketten beteiligt. Insgesamt besteht diese RNA-Polymerase aus über 28.000 Atomen.

</p><p>Bei <i><a href="Escherichia_coli" title="Escherichia coli">Escherichia coli</a></i> wird der RNA-Strang durch die RNA-Polymerase mit einer Rate von ca. 50 Nukleotiden pro Sekunde (17 nm/s) verlängert.

</p><p>Für die Aufklärung des Mechanismus der <a href="Transkription_(Biologie)" title="Transkription (Biologie)">Transkription</a> mittels der RNA-Polymerase erhielt der US-amerikanische Chemiker <a href="Roger_D._Kornberg" title="Roger D. Kornberg">Roger D. Kornberg</a> 2006 den <a href="Nobelpreis_f%C3%BCr_Chemie" title="Nobelpreis für Chemie">Nobelpreis für Chemie</a>.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="RNA-abhängige_RNA-Polymerase-Ribozyme"><span id="RNA-abh.C3.A4ngige_RNA-Polymerase-Ribozyme"></span>RNA-abhängige RNA-Polymerase-Ribozyme</h2></div>

<p>Die Entdeckung von RNA-Polymerase <a href="Ribozym" title="Ribozym">Ribozymen</a> (d. h. als RNA-Polymerase katalytisch wirksamer <a href="RNA" class="mw-redirect" title="RNA">RNA</a>) mit ausreichend hoher Wiedergabetreue durch Papastavrou <i>et al.</i> am <a href="Salk_Institute" class="mw-redirect" title="Salk Institute">Salk Institute</a> (2024) ist für die <a href="RNA-Welt-Hypothese" title="RNA-Welt-Hypothese">RNA-Welt-Hypothese</a> von großer Bedeutung, da sie Voraussetzung für eine RNA-katalysierte Evolution der Ribozyme ist.<sup id="cite_ref-Papastavrou2024_4-0" class="reference"><a href="#cite_note-Papastavrou2024-4"><span class="cite-bracket">[</span>4<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h2></div>

<li id="cite_note-1"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-1">↑</a></span> <span class="reference-text">Stefan Ilic, Shira Cohen, Meenakshi Singh, Benjamin Tam, Adi Dayan: <cite style="font-style:italic">DnaG Primase—A Target for the Development of Novel Antibacterial Agents</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Antibiotics</cite>. <span style="white-space:nowrap">Band<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>7</span>, <span style="white-space:nowrap">Nr.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>3</span>, 13. August 2018, <a href="Internationale_Standardnummer_f%C3%BCr_fortlaufende_Sammelwerke" title="Internationale Standardnummer für fortlaufende Sammelwerke">ISSN</a> <span style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://zdb-katalog.de/list.xhtml?t=iss%3D%222079-6382%22&key=cql">2079-6382</a></span>, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.3390/antibiotics7030072">10.3390/antibiotics7030072</a></span>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/30104489?dopt=Abstract">PMID 30104489</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC6163395/">PMC 6163395</a> (freier Volltext).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:RNA-Polymerasen&rft.atitle=DnaG+Primase%E2%80%94A+Target+for+the+Development+of+Novel+Antibacterial+Agents&rft.au=Stefan+Ilic%2C+Shira+Cohen%2C+Meenakshi+Singh%2C+...&rft.date=2018-08-13&rft.doi=10.3390%2Fantibiotics7030072&rft.genre=journal&rft.issn=2079-6382&rft.issue=3&rft.jtitle=Antibiotics&rft.pmc=6163395&rft.pmid=30104489&rft.volume=7" style="display:none"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-2"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-2">↑</a></span> <span class="reference-text">Alberts et al. Fifth Edition P. 340</span>

</li>

<li id="cite_note-3"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-3">↑</a></span> <span class="reference-text">E. Brändle, K. Zetsche: <cite style="font-style:italic">Zur Lokalisation der α-Amanitin sensitiven RNA-Polymerase in Zellkernen von Acetabularia</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Planta</cite>. <span style="white-space:nowrap">Band<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>111</span>, <span style="white-space:nowrap">Nr.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>3</span>, 1. September 1973, <a href="Internationale_Standardnummer_f%C3%BCr_fortlaufende_Sammelwerke" title="Internationale Standardnummer für fortlaufende Sammelwerke">ISSN</a> <span style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://zdb-katalog.de/list.xhtml?t=iss%3D%221432-2048%22&key=cql">1432-2048</a></span>, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>209–217</span>, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1007/BF00385105">10.1007/BF00385105</a></span>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:RNA-Polymerasen&rft.atitle=Zur+Lokalisation+der+%CE%B1-Amanitin+sensitiven+RNA-Polymerase+in+Zellkernen+von+Acetabularia&rft.au=E.+Br%C3%A4ndle%2C+K.+Zetsche&rft.date=1973-09-01&rft.doi=10.1007%2FBF00385105&rft.genre=journal&rft.issn=1432-2048&rft.issue=3&rft.jtitle=Planta&rft.pages=209-217&rft.volume=111" style="display:none"> </span></span>

</li>

Nikolaos Papastavrou, David P. Horning, Gerald F. Joyce: <i>RNA-catalyzed evolution of catalytic RNA.</i> In: <i>PNAS</i>, Band 121, Nr. 11, 4. März 2024, S. e23215921; <a href="https://doi.org/10.1073/pnas.2321592121" class="extiw external" title="doi:10.1073/pnas.2321592121">doi:10.1073/pnas.2321592121</a> (<a href="Englische_Sprache" title="Englische Sprache">englisch</a>). Dazu:

<ul><li>Claudia Krapp: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.scinexx.de/news/biowissen/neuer-einblick-in-die-rna-welt/">Neuer Einblick in die „RNA-Welt“</a>. Wie sich RNA-Enzyme auf der Urerde evolutionär optimieren konnten. Auf: <a href="Scinexx" title="Scinexx">scinexx</a>.de vom 5. März 2024.</li>

<li><a rel="nofollow" class="external text" href="https://scitechdaily.com/unlocking-the-secrets-of-life-with-rnas-ancient-code/">Unlocking the Secrets of Life With RNA’s Ancient Code</a>. Auf: <a href="SciTechDaily" class="mw-redirect" title="SciTechDaily">SciTechDaily</a> vom 1. April 2024. Quelle: <a href="Salk_Institute" class="mw-redirect" title="Salk Institute">Salk Institute</a>.</li></ul>

</span></li>

</ol>

/* start https://de.wikipedia.org/ */

.mw-parser-output div.klappleiste{border:1px solid var(--dewiki-rahmenfarbe1);clear:both;font-size:95%;box-sizing:border-box;margin-top:1.5em;padding:2px}.mw-parser-output div.klappleiste:after{clear:both;content:"";display:block}.mw-parser-output div.klappleiste-bild{float:left;padding:2px}.mw-parser-output div.klappleiste-kopf{background:var(--dewiki-hintergrundfarbe5);color:var(--color-base,#202122);text-align:center;font-weight:bold}.mw-parser-output div.klappleiste.mw-collapsed .klappleiste-bild{display:none}.mw-parser-output div.klappleiste+div.klappleiste,.mw-parser-output div.klappleiste+link+div.klappleiste,.mw-parser-output div.klappleiste+link+link+div.klappleiste,.mw-parser-output div.klappleiste+link+style+div.klappleiste,.mw-parser-output div.klappleiste+style+div.klappleiste,.mw-parser-output div.klappleiste+style+style+div.klappleiste,.mw-parser-output div.klappleiste+style+link+div.klappleiste{margin-top:-1px}@media screen{html.skin-theme-clientpref-night .mw-parser-output .klappleiste-bild span[typeof="mw:File"]:not(.skin-invert-image) img{background-color:#c8ccd1}}@media screen and (prefers-color-scheme:dark){html.skin-theme-clientpref-os .mw-parser-output .klappleiste-bild span[typeof="mw:File"]:not(.skin-invert-image) img{background-color:#c8ccd1}}

/* end https://de.wikipedia.org/ */

</style>

<div class="klappleiste-kopf"><a class="mw-selflink selflink">RNA-Polymerasen</a></div>

<p><a href="RNA-Polymerase_I" title="RNA-Polymerase I">RNA-Polymerase I</a> •

<a href="RNA-Polymerase_II" title="RNA-Polymerase II">RNA-Polymerase II</a> •

RNA-Polymerase III •

RNA-Polymerase IV •

<a href="RNA-Polymerase_V" title="RNA-Polymerase V">RNA-Polymerase V</a>

</p>

</div></div></div><div><div class="zim-footer">

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</div>

</div></div>

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